Précipitation isoélectrique
Au voisinage de pH 4,6, la charge nette des caséines diminue. Leur agrégation devient favorable et une phase solide peut être séparée.
Transformer une ressource laitière écartée en matériau protéique : extraire, identifier, puis relier la composition aux propriétés.

Le projet a reçu le prix du Concours d’innovation du FabLab Sorbonne Université. Cette distinction met en valeur une recherche étudiante collective consacrée aux matériaux à base de caséine.
Lire l’actualité →Galalithe étudie la valorisation de lait écarté de la consommation en une matière riche en caséines, susceptible d’être mise en forme. La chaîne de preuve sépare trois questions : peut-on isoler un solide protéique, confirmer son identité chimique, puis mesurer les propriétés du matériau obtenu ?
L’extraction acide a fourni un solide dont les spectres ATR-FTIR présentent les bandes amide caractéristiques d’une matrice protéique riche en caséines. Les deux fractions issues de lait périmé montrent aussi une contribution lipidique relative supérieure à la référence CHEMIX.
Ce résultat valide l’extraction et l’identification. Il ne démontre ni une caséine pure ni les performances d’un plastique.Au voisinage de pH 4,6, la charge nette des caséines diminue. Leur agrégation devient favorable et une phase solide peut être séparée.
Le coagulum est séparé, lavé et séché. Le solide peut encore retenir eau, lipides, lactose et minéraux : précipité ne signifie pas caséine pure.
La spectroscopie infrarouge compare les vibrations moléculaires des échantillons à une référence CHEMIX et repère les signatures protéiques et lipidiques.
| Région | Attribution principale | Information apportée |
|---|---|---|
| ≈ 3 290 cm⁻¹ | Amide A, N–H et contribution O–H | Matrice hydrogénée et protéique |
| ≈ 2 920 et 2 855 cm⁻¹ | Étirements C–H aliphatiques | Contribution relative des chaînes lipidiques |
| ≈ 1 620–1 645 cm⁻¹ | Amide I, principalement C=O peptidique | Signature majeure de la protéine |
| ≈ 1 535–1 540 cm⁻¹ | Amide II | Confirmation du squelette peptidique |
| ≈ 1 060–1 080 cm⁻¹ | Phosphates et glucides | Environnement minéral et constituants résiduels |

| Observation | Conclusion soutenue | Conclusion non soutenue |
|---|---|---|
| Bandes amide A, I et II | Solide contenant une matrice protéique riche en caséines | Caséine chimiquement pure |
| Bandes C–H plus marquées pour les deux laits périmés | Signal lipidique relatif supérieur à la référence | Teneur massique exacte en lipides |
| Extraction acide réalisée | Faisabilité de récupérer un solide protéique | Rendement industriel ou bilan matière complet |
| Mise en forme explorée | Potentiel de transformation de la caséine | Résistance, imperméabilité ou biodégradabilité démontrées |
Développé pour Galalithe, cet outil permet de prétraiter des spectres FTIR, repérer des bandes, calculer aires et ratios, explorer la région amide I et produire des rapports lisibles. Le code, le guide et la version 0.2.1 sont publics sous licence MIT.

Préparer, séparer, mesurer et discuter : les étapes d’un travail expérimental construit collectivement.

Mesurer matière sèche, masse récupérée, humidité, protéines, lipides et cendres sur plusieurs lots.
Réaliser des répétitions indépendantes, conserver les spectres bruts et comparer à des témoins définis.
Choisir un cahier des charges, puis mesurer comportement mécanique, absorption d’eau, stabilité thermique et vieillissement.
Le terme « biosourcé » décrit l’origine de la fraction protéique. Il ne prouve à lui seul ni biodégradation, ni innocuité, ni avantage sur l’ensemble du cycle de vie.
Version publique CHEMIX avec méthode, résultats, limites, références, identifiant documentaire et empreinte SHA-256.